"麦康凯琼脂（含结晶紫）

临床检验培养基

250g

用于肠道致病菌的选择性分离培养

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按理化性质和生物学功能分类：
　　按理化性质和生物学功能，可将其分为IgM、IgG、IgA、IgE、IgD五类。
　　IgM抗体是免疫应答中首先分泌的抗体。它们在与抗原结合后启动补体的级联反应。它们还把入侵者相互连接起来，聚成一堆便于巨噬细胞的吞噬；
　 IgG抗体激活补体，中和多种毒素。IgG持续的时间长，是*能在母亲妊娠期穿过胎盘保护胎儿的抗体。他们还从乳腺分泌进入初乳，使新生儿得到保护；
　　IgA抗体进入身体的黏膜表面，包括呼吸、消化、生殖等管道的黏膜，中和感染因子。还可以通过母乳的初乳把这种抗体输送到新生儿的消化道黏膜中，是在母乳中含量zui多，zui为重要的一类抗体；
　　IgE抗体的尾部与嗜碱细胞、肥大细胞的细胞膜结合。当抗体与抗原结合后，嗜碱细胞与肥大细胞释放组织胺一类物质促进炎症的发展。这也是引发速发型过敏反应的抗体；
　　IgD抗体的作用还不太清楚。它们主要出现在成熟的B淋巴细胞表面上，可能与B细胞的分化有关。
（IgD于1995年从人骨髓瘤蛋白中发现，分子量为175kD，主要由扁桃体、脾等处浆细胞产生，人血清中IgD浓度为3～40μg/ml,不到血清总Ig的1%，在个体发育中合成较晚。IgD铰链区很长，且对蛋白酶水解敏感，因此IgD半衰期很短，仅2.8天。血清中IgD确切的免疫功能尚不清楚。在B细胞分化到成熟B细胞阶段，除了表达SmIgD，抗原刺激后表现为免疫耐受。成熟B细胞活化后或者活化后或者变成记忆B细胞时，SmIgD逐渐消失。）
抗体结构：
　　抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链（H链）；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链（L链）。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于""Y""的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，zui多由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段（antigen-binding fragment, Fab）。""Y""的柄部称结晶片段（crystalline fragment,FC），糖结合在FC 上。
多克隆抗体的制备一般包括以下几个步骤：
　　1、制备抗原。 　
　2、选择实验动物。
　　3、动物免疫。 　
　4、试取血进行测试，看看是否成功免疫。
　　5、如果成功免疫，杀死实验动物，采集全部血清。
　　6、纯化出抗体。 　
　7、鉴定抗体。包括纯度以及特异性。
　　 zui初有人用电泳证明血清中抗体活性在γ球蛋白部分，故曾把抗体统称为丙种（γ）球蛋白。后来发现，抗体并不都在γ区；并且位于γ区的球蛋白，也不一定都具有抗体活性。
　　 1964年，世界卫生组织举行专门会议，将具有抗体活性以及与抗体相关的球蛋白统称为免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亚单位等。因而免疫球蛋白是结构化学的概念，而抗体是生物学功能的概念。可以说，几乎所有抗体都是免疫球蛋白（极少数抗体为RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗体。
单克隆抗体和多克隆抗体有什么区别?
抗原上那部分可以引起机体产生抗体的分子结构，叫做抗原决定簇。一个抗原上可以有好几个不同的抗原决定簇，因而使机体产生好几种不同的抗体，zui终产生出抗体是浆细胞。只针对一个抗原决定簇起作用的浆细胞群就是一个纯系，纯系的英文为Clone，音译就是克隆。
由一种克隆产生的特异性抗体叫做单克隆抗体。单克隆抗体能目标明确地与单一的特异抗原决定簇结合，就象导弹精确地命中目标一样。另一方面，即使是同一个抗原决定簇，在机体内也可以由好几种克隆来产生抗体，形成好几种单克隆抗体混杂物，称为多克隆抗体。
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