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产品型号: |
KTB2841 |
产品名称: |
Anti-TREML1/TLT1/FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠髓系细胞触发受体样转录因子1 |
产品报价: |
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产品特点: |
KTB2841/Anti-TREML1/TLT1/FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠髓系细胞触发受体样转录因子1抗体IgG/0.1ml/0.2ml本公司主营抗体、一抗、标记一抗、标记二抗、蛋白质及多肽合成,由于篇幅所限,更多抗体及信息请致电详询! |
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KTB2841Anti-TREML1/TLT1/FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠髓系细胞触发受体样转录因子1的详细资料: |
"Anti-TREML1/TLT1/FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠髓系细胞触发受体样转录因子1抗体IgG
标记抗体(一抗)
0.1ml/0.2ml
本公司主营抗体、一抗、标记一抗、标记二抗、蛋白质及多肽合成,由于篇幅所限,更多抗体及信息请致电详询!
Anti-TREML1/TLT1/FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠髓系细胞触发受体样转录因子1抗体IgG更多相关产品: KTB2842Anti-TREML2/TLT2/FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠髓系细胞触发受体样转录因子2抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB2843Anti-TRF/FITC 荧光素标记抗转铁蛋白抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB2844Anti-TRF1/FITC 荧光素标记端粒结合蛋白1抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB0842Anti-Phospho-Cyclin B1 (Ser133) /FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠磷酸化周期素B1抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB0843Anti-Cyclin C/FITC 荧光素标记周期素C抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB0844Anti-Cyclin D1/FITC 荧光素标记周期素D1蛋白抗体0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB0845Anti-Phospho-Cyclin D1 (Thr286) /FITC 荧光素标记兔抗人、大、小鼠磷酸化cyclin D1抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB1839Anti-Mad1/FITC 荧光素标记Mad1抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB1840Anti-MAdCAM-1/FITC 荧光素标记粘膜血管定居因子抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB1841Anti-MAdCAM-1/Biotin 生物素标记粘膜血管定居因子抗体IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗) KTB1842Anti-Mafa/FITC 荧光素标记v-maf 肌腱膜纤维肉瘤癌基因同源物A抗体(禽流感)IgG0.1ml/0.2ml标记抗体(一抗)
相关知识>>>>>
多克隆抗体的制备一般包括以下几个步骤: 1、制备抗原。 2、选择实验动物。 3、动物免疫。 4、试取血进行测试,看看是否成功免疫。 5、如果成功免疫,杀死实验动物,采集全部血清。 6、纯化出抗体。 7、鉴定抗体。包括纯度以及特异性。 抗体结构: 抗体是具有4条多肽链的对称结构,其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链);2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种,重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中,不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于""Y""的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈,这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面,zui多由17个氨基酸残基构成,少则只有2 ~ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。""Y""的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC),糖结合在FC 上。 zui初有人用电泳证明血清中抗体活性在γ球蛋白部分,故曾把抗体统称为丙种(γ)球蛋白。后来发现,抗体并不都在γ区;并且位于γ区的球蛋白,也不一定都具有抗体活性。 1964年,世界卫生组织举行专门会议,将具有抗体活性以及与抗体相关的球蛋白统称为免疫球蛋白(Ig),如骨髓瘤蛋白,巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亚单位等。因而免疫球蛋白是结构化学的概念,而抗体是生物学功能的概念。可以说,几乎所有抗体都是免疫球蛋白(极少数抗体为RNA),但并非所有免疫球蛋白都是抗体。 抗体结构: 抗体是具有4条多肽链的对称结构,其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链);2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种,重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中,不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于""Y""的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈,这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面,zui多由17个氨基酸残基构成,少则只有2 ~ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。""Y""的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC),糖结合在FC 上。 zui初有人用电泳证明血清中抗体活性在γ球蛋白部分,故曾把抗体统称为丙种(γ)球蛋白。后来发现,抗体并不都在γ区;并且位于γ区的球蛋白,也不一定都具有抗体活性。 1964年,世界卫生组织举行专门会议,将具有抗体活性以及与抗体相关的球蛋白统称为免疫球蛋白(Ig),如骨髓瘤蛋白,巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亚单位等。因而免疫球蛋白是结构化学的概念,而抗体是生物学功能的概念。可以说,几乎所有抗体都是免疫球蛋白(极少数抗体为RNA),但并非所有免疫球蛋白都是抗体。 " |
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